Prof. Dr. Konrad Bachmann (auth.)'s Biologie für Mediziner PDF

By Prof. Dr. Konrad Bachmann (auth.)

ISBN-10: 3540115463

ISBN-13: 9783540115465

ISBN-10: 3642967132

ISBN-13: 9783642967139

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09). Es ist fUr prosthetische Gruppen typisch, daB sie an Protein gebunden anders reagieren als frei in Lasung. Die Bindung von molekularem Sauerstoff an das Fe+ + des Hams hangt von seiner Lage in der Bindungstasche ab, und die Bindungsstarke ist verschieden im 40 3 Aminosauren und Proteine Abb. 09. e. Kendrew). c;-Helix-Anteile sind durch weiSe Bander markiert. Der Ham-Ring mit dem zen- tra\en Eisenatom ist in Seitenansicht in der Bindungstasche oben in der Mitte sichtbar Myoglobin und in verschiedenen Hamoglobinen.

Dabei k6nnen aIle Bindungen zwischen den Kohlenstoffatomen Einfachbindungen sein (gesattigte Fettsauren) oder es k6nnen Doppelbindungen auftreten (ungesattigte Fettsauren). O~ HOI Hz Hz Hz Hz l, /C, Hz Hz Hz l, l, /C, /C, /C, lH3 CCCCCCCC Hz Hz Hz Hz Hz Hz Hz Palmitinsdure (gesdttigte Fettsdure) Hz 0t\ /C, 'Ic Hi Hz l, Hz Hz Hz Hz Hz Hz C /C, /C, /C, /C, /C, /C, C C C=C C C C CH3 Hz Hz Hz H H Hz Hz Hz CHsdure (eintach ungesdttigte Fettsdure) Ein, zwei oder drei Fettsiiuren k6nnen mit einem GlycerinmolekUl verestert sein.

Die Bindungskurve fUr Hamoglobin ist S-formig. Der Unterschied ist darin begrundet, daB Myoglobin eine einzelne Proteinkette mit einem Ham ist, wahrend Hamoglobin aus vier Ketten mit je einem Ham besteht (Abb. l1). Beim Hamoglobin hangt die Sauerstoffaffinitat der einzelnen Hamgruppen davon ab, ob die anderen Gruppen im MolekUl bereits Sauerstoff gebunden haben oder nicht. 07 Globine o 20 40 60 80 100 Partialdruck 02(mm Hg) Abb. 3. 10. altigung kurven fU r Myoglo bin (Mb) und Hamoglobin A ( Hb A) 41 Die vier Ketten des Hamoglobins Jiegen in einer ganz bestimmten Konfiguration zusammen.

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Biologie für Mediziner by Prof. Dr. Konrad Bachmann (auth.)

by Robert

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